Proteina de melc quagga oferă noi perspective asupra bioadezivilor
Cercetătorii de la Universitatea din Toronto au identificat o proteină din melcul quagga care poate adera la suprafețe sub apă, deși îi lipsește o caracteristică chimică considerată esențială pentru acest tip de aderență.
Proteina, denumită Dbfp7, reprezintă prima proteină de aderență a unei specii de melc de apă dulce care a fost caracterizată funcțional.
Descoperirea, publicată recent în PNAS, ajută la explicarea modului în care unele organisme se atașează în medii umede și ar putea influența designul unor adezivi medicali viitori, cum ar fi sigilanții medicali sau adezivii chirurgicali, sau alte materiale care trebuie să funcționeze fiabil în apă.
Majoritatea studiilor privind aderența subacvatică s-au concentrat pe melcii marini, care utilizează proteine bogate în aminoacidul modificat numit 3,4-dihidroxi-fenilalanină (DOPA) pentru a se lega de suprafețe. Speciile de apă dulce au fost studiate mai puțin, iar dacă acestea depind de aceeași chimie nu a fost clar.
Melcul quagga, o specie invazivă în Marile Lacuri, folosește o structură numită byssus pentru a se ancorea în ape curgătoare. Până acum, proteinele specifice de la punctul de contact dintre această structură și o suprafață nu au fost bine definite.
Există numeroase exemple în natură în care problema aderenței în condiții umede este rezolvată, unele specii din condiții de mediu variate evoluând strategii diferite. Studiul bioadezivilor de apă dulce ne ajută să extindem setul actual de adezivi biologici cunoscuți.
„Adezivii pe bază de DOPA se confruntă cu anumite limitări din cauza susceptibilității lor de a se oxida în forme non-adezive. Informațiile din adezivii de melci de apă dulce ar putea să ne ajute să ocolim necesitatea de DOPA sau, cel puțin, să găsim modalități de a îmbunătăți eficacitatea chiar și a unor cantități mici de DOPA”, a declarat Angelico Obille, autor principal al studiului și doctorand la Institutul de Inginerie Biomedicală, Universitatea din Toronto.
Pentru a identifica proteinele, echipa a analizat materialul de la interfața unde melcul se atașează de o suprafață folosind proteomica cantitativă, permițând localizarea setului specific de proteine direct în contact cu suprafețele. Au găsit mai multe proteine care erau mai abundente la această interfață, cu Dbfp7 ieșind în evidență datorită dimensiunii și a expresiei sale ridicate în piciorul melcului, organul care produce adezivul.
Cercetătorii au purificat apoi Dbfp7 și au folosit microscopie de forță atomică – o tehnică care poate măsura forțele la scări foarte mici – pentru a cartografia proprietățile mecanice ale acestei proteine în apă. Testele au arătat că Dbfp7 putea adera la suprafețe în condiții umede, în ciuda conținutului scăzut sau inexistent de DOPA.
Echipa a comparat performanța sa cu alte proteine cunoscute și a constatat că puterea adezivă a Dbfp7 se încadra în aceeași gamă cu unele proteine de melci marini folosite ca etalon în domeniu.
„În prezent, investigăm proprietățile Dbfp7 și ale altor proteine de contact în mecanismul general al aderenței, cum ar fi motivele de secvență și caracteristicile structurale adaptate pentru condiții de apă dulce”, a declarat profesorul Eli Sone, autor corespunzător al studiului.
„Descoperirea strategiilor de aderență utilizate de acești melci invazivi de apă dulce poate duce la îmbunătățirea adezivilor medicali, precum și la tehnologii anti-aderente.”
